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    1 酶制劑發(fā)展為印染工藝的改革創(chuàng)造了條件

    酶制劑與化學(xué)藥劑進行印染加工的區(qū)別：⑴酶制劑反應(yīng)的專一性，只能對特定的一種物質(zhì)進行水解、裂解或特定的化學(xué)反應(yīng)，從某些物質(zhì)中去除某一種特定成分。例如用蛋白酶進行蠶絲的脫膠，能使絲膠水解，而絲素不水解，雖然絲膠和絲素都是蛋白質(zhì)，但蛋白酶脫膠時不會損傷絲素；⑵可以在常溫壓下和弱酸弱堿介質(zhì)中使用，對設(shè)備要求低，不會損壞設(shè)備，勞動條件較好；⑶酶制劑的生物催化反應(yīng)速度快，可以從事快速反應(yīng)。比如，退漿可以通過數(shù)十秒汽蒸來完成，這主要是因為酶制劑的催化活化能極低，催化效率比化學(xué)催化劑快得多。例如，過氧化氫的分解，在沒有催化劑存在時，其活化能約75360.4J/mol，若在鈀催化劑存在下，其活化能48985.6J/mol，降低了近一半，但用酶作催化劑時，其活化能7117.6J/mol，僅為無催化劑的過氧化氫活化能的1/10左右，反應(yīng)速度大大加快，快十億倍之多。由如1gα-淀粉酶晶體可在65℃、15min內(nèi)將2t淀粉轉(zhuǎn)化為糊狀，若用酸將淀粉水解成糊狀，則要在140~150℃條件下進行。⑷酶本身是蛋白質(zhì)，無毒，對酸堿和溫度敏感，因此，可利用pH調(diào)節(jié)或溫度來抑制酶制劑的反應(yīng)；⑸酶的來源很廣，動物、植物和微生物都可用作酶的原料，特別是微生物，不受季節(jié)、地域和氣候的限制，而且微生物品種多，容易培養(yǎng)，繁殖較快，產(chǎn)量又高，可以在短時間內(nèi)廉價地大量生產(chǎn)。尤其最近使用基因工程進行DNA順序重組和編排，使酶的性能能按人們的需要而生產(chǎn)出新穎的酶制劑，使酶制劑發(fā)生突破性的進展；⑹酶制劑的生物催化反應(yīng)速度快，一般能在50~60℃反應(yīng)，可大量節(jié)約能源；⑺用防沾污洗滌劑染色物，在洗滌中的色度極高，而用酶洗滌其洗液色度較低，酶本身易生物降解，為環(huán)保型助劑。

    在20世紀90年代，氧化還原酶（以過氧化氫酶、漆酶和過氧化物酶為代表）、裂解酶以果膠酶中特殊的果膠酸裂解酶為代表）加入到紡織工業(yè)應(yīng)用領(lǐng)域中，近20年來，各類新型紡織用酶制劑的增長非常顯著：老品種有新的應(yīng)用；市場上出現(xiàn)了完全嶄新的酶制劑，并且發(fā)展了新的應(yīng)用領(lǐng)域；近幾年來，新專利的數(shù)量大增，酶對天然纖維的應(yīng)用工藝基礎(chǔ)已經(jīng)基本確立，而下一個里程碑將是針對和成纖維及其紡織品，對PVA的分解也是工作的目標。在這種情況下，印染工作者要密切關(guān)注酶制劑的發(fā)展，了解和熟悉新品種的使用，還要學(xué)習(xí)有關(guān)酶生物化學(xué)，以便使用好的酶制劑來提高印染成品質(zhì)量和降低印染加工成本。

    2 酶的作用原理

    酶是活細胞所產(chǎn)生的生物催化劑，生物體內(nèi)的新陳代謝是在酶的參與下發(fā)生化學(xué)變化 的，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有生命活動�，F(xiàn)在從生物界發(fā)現(xiàn)的酶已超過2500多種，工業(yè)上大量生產(chǎn)的酶有數(shù)十種。

    2.1 酶蛋白的結(jié)構(gòu)

    酶蛋白具有一般蛋白質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì)，由20種天然氨基酸構(gòu)成的生物大分子化合物，是由氨基酸以肽�。�酰胺�。┚酆铣傻碾逆�，一個蛋白質(zhì)分子可能由一條肽鏈構(gòu)成，也可能由幾條肽鏈構(gòu)成。在蛋白質(zhì)肽鏈上的氨基酸殘基按嚴格確定的順序排列，它的側(cè)鏈可以是各種天然氨基酸，不是單一氨基酸殘基的重復(fù)。

    酶蛋白是球蛋白，具有一級、二級、三級甚至四級結(jié)構(gòu)：一級結(jié)構(gòu)，是指線性排列順序的蛋白質(zhì)；二級結(jié)構(gòu)，是指肽鏈出現(xiàn)α-螺旋結(jié)構(gòu)和β-折疊結(jié)構(gòu)的形式，這是因為肽鍵上氫原子與另一肽鍵上的氧原子形成氫鍵所致；三級結(jié)構(gòu)，是指蛋白質(zhì)的肽鏈按嚴格的立體結(jié)構(gòu)盤曲折疊，而成為完整的一個分子；四級結(jié)構(gòu)，是指幾條肽鏈組成的酶分子以非共價鍵結(jié)合的方式、按一定形式相互結(jié)合而成為完整的分子，其中每條完整的肽鏈稱之為亞基。酶單百可以以一種亞基構(gòu)成，也可以由幾種亞基構(gòu)成，亞基的數(shù)目位2~60個，四級結(jié)構(gòu)具有催化活性。

    酶分子這種精細和復(fù)雜的結(jié)構(gòu)決定了酶的一些獨特的性質(zhì)，使它具有極高的催化效率和高度的專一性，它極易受外界環(huán)境的影響，如溫度、pH、重金屬離子的作用，改變酶蛋白的立體構(gòu)型，使之變形或破壞，從而使酶喪失活力。新穎的酶制劑通過DNA編排順序的改變，使酶的結(jié)構(gòu)不易受外界環(huán)境的影響而變形，保持良好的活性中心。

    2.2 酶蛋白的活性中心

    酶蛋白與一般蛋白質(zhì)的不同之處在于酶蛋白具有活性中心。酶蛋白的活性中心是與底物發(fā)生催化作用的部位，由酶蛋白的立體構(gòu)型所決定，一般是三級結(jié)構(gòu)及四級結(jié)構(gòu)才具有活性中心。若這種結(jié)構(gòu)被破壞，活性中心也就破壞，酶就失去活性，這就是當(dāng)環(huán)境變化時，酶喪失活性的原因。

    整個酶蛋白，包括活性中心和非活性中心部分，都對酶的整體結(jié)構(gòu)起著維持作用，決定了酶的親水性強弱、整個分子的電性和電荷分布，以及活性中心周圍的環(huán)境，如Ph、溫度等等，這就決定了酶使用的最佳工藝條件。因此，改變酶蛋白中氨基酸或其排列順序，就會改變酶的活性中心及其性質(zhì)和效能。由于探索了其內(nèi)在關(guān)系，便能人為地對酶進行改性，以滿足工藝的需要。這便是新穎酶制劑所以能飛速發(fā)展的原因。

    酶蛋白的活性中心是決定酶催化反應(yīng)專一性的根本原因。酶催化反應(yīng)的專一性實際上包括兩方面內(nèi)容：⑴與底物結(jié)合的專一性，決定酶的催化作用專一性；⑵對底物催化的專一性，分別由結(jié)合與催化部位組成構(gòu)成活性中心，決定催化活力和催化專一性。

    如前所述，酶的活性中心是由肽鏈中的某些氨基酸基團組成，催化部位的氨基酸數(shù)目一般只有２～３個，而結(jié)合部位的氨基酸數(shù)目要多一些，甚至處于不同的肽鏈上。

    2.3酶催化作用機理

    酶是催化劑，在催化反應(yīng)過程中，酶并不消耗，而是在催化過程中，酶和底物生成絡(luò)合物，在反應(yīng)完成后，恢復(fù)到原來的酶。酶活性中心的結(jié)合部位首先決定了酶催化作用的專一性。因此，有人將它比喻為鎖和鑰匙的關(guān)系，提出了“鎖和鑰匙”模型，指出，酶蛋白的活性部位與底物的形狀和大小完全適合時，才能發(fā)生催化反應(yīng)，否則不會發(fā)生催化反應(yīng)，但這模式過于機械化，因酶和底物都不可能是剛性的。試驗證明在反應(yīng)過程中酶和底物分子的結(jié)構(gòu)在一定程度上會發(fā)生改變以適應(yīng)其相互結(jié)合，只要形成三點結(jié)合就可以發(fā)生催化反應(yīng)，但其催化機理至今不能用單一的機理解釋，有的使底物中某一鍵發(fā)生水解斷裂，例如酯的水解，先形成酰中間產(chǎn)物，最后再形成酸，有的催化分解是發(fā)生雙鍵的裂解，有的是酶分子使底物氧化或還原，它作為電子的供體或受體。因此，催化機理隨酶分子與底物分子的不同而不同，即使同一底物也因使用酶制劑不同而反應(yīng)機理各異。所以提出了誘導(dǎo)契合學(xué)說，且得到了X光衍射證明。在一個合適形狀的底物存在時，酶分子活性中心中的催化基團A和B排列在一起，在這種情況下便能發(fā)生催化反應(yīng)，非底物分子雖能與C基團結(jié)合，但不能使A、B基團結(jié)合，發(fā)揮其催化反應(yīng)，這樣的非底物便成了競爭性抑制劑。

    3 酶制劑技術(shù)的近代發(fā)展

    3.1第一代酶制劑是從動物、植物組織中提取的，而現(xiàn)在工業(yè)上應(yīng)用的酶，主要來自微生物，因為微生物種類多，所有的酶幾乎都能從微生物中找到，而且微生物易于培養(yǎng)，只要有簡單的設(shè)備和一般原料為培養(yǎng)基，就能迅速繁殖，獲得大量的酶。

    3.2第二代酶制劑是通過基團工程方法生產(chǎn)的。它是將生產(chǎn)有效酶的微生物基團、重組成生產(chǎn)性高的其他微生物基團，進行高效酶的生產(chǎn)。

    DNA重組菌是將編號的目的酶基團進行單體分離（純株培養(yǎng)）得到的。

    首先，用制限酶分解而產(chǎn)生目的酶的染色體，再將它和稱為媒體的基團運輸體結(jié)合，形成DNA重組媒體，接著將它引入寄生性細菌內(nèi)，用細菌雜交等方法，選擇進入目標�；鶊F的DNA重組菌，DNA重組菌是多數(shù)DNA在菌體內(nèi)重組，使媒體擴大，生產(chǎn)大量基團產(chǎn)物（酶）。寄生菌主要使用枯草菌和曲菌。

    3.3第三帶酶制劑是基團重組和蛋白質(zhì)工程相組合的酶制劑，它是將酶蛋白的部分氨基酸置換為其它氨基酸的變換方法，可以改變酶的耐藥性和耐熱性等特性。這種基團重組與蛋白質(zhì)重組的酶制劑在近幾年的專利中幾乎普遍使用，從而可獲得染整加工所需要的酶制劑，其性能得到很大改進。例如混配在家用洗滌劑中的堿性蛋白酶，將酶分子中的一種蛋氨酸更換為丙氨酸，可以使這種酶對漂白劑具有耐久穩(wěn)定性，而原來是不耐漂的，這正是當(dāng)前急于需要解決的一個難題。

    由于使用基團重組技術(shù)和將部分酶蛋白置換為其他氨基酸的蛋白質(zhì)工程技術(shù)，使酶的性質(zhì)得到改善。近年來，由于基團操作技術(shù)的進步，80%以上的工業(yè)用酶都是用DNA重組菌生產(chǎn)的。例如退漿用的α淀粉酶，過去是第一代產(chǎn)品，如BF7658酶，后來發(fā)展為70℃的中溫型酶和90℃高溫型酶（第二代產(chǎn)品），幾年前，通過基團重組，生產(chǎn)了能在所有溫度范圍內(nèi)使用的酶，是又基團重組的芽孢桿菌屬微生物培養(yǎng)出來的，在70℃溶液中其酶活力為原中溫型酶的4.5，還能在高溫區(qū)使用，具有良好的耐熱性，若用汽蒸法退漿，能在數(shù)十秒鐘內(nèi)完全退漿任務(wù)。

    為了擴大酶的使用價值，人們早就研究酶的固定技術(shù)，目前固定化技術(shù)也不斷改進，與基團工程、蛋白質(zhì)工程相配合，給工業(yè)生產(chǎn)帶來了很大益處。但還沒有找到普遍適用的固定化方法和廉價的載體。目前通過固定化已有可能將多種固定化酶裝在同一個柱中進行多酶反應(yīng)：淀粉酶、糖畫酶、異構(gòu)酶同柱順序反應(yīng)將淀粉轉(zhuǎn)化為果糖；或?qū)⑻墙徒獾拿溉�部制成固定化酶，能將葡萄精直接生產(chǎn)酒精；α－淀粉酶、果膠酶、脂肪酶固定在同一柱中，對上漿的棉坯布直接進行退漿、煮練，如果再加上漆酶與過氧化酶，則可1次性完成棉的前處理過程，總過程只要3h，還有人大膽設(shè)想，通過基團重組 、蛋白質(zhì)工程的置換氨基酸以及DNA編號順序的重新排列，可以在同一個酶分子中裝備不同的活性中心，每種活性中心發(fā)生1種催化反應(yīng)，這種酶就可以完成多種酶的作用，這將為染整工業(yè)的革命奠定基礎(chǔ)。

    固定化酶就是將酶通過化學(xué)或物理手段，將酶束縛在一定區(qū)見內(nèi)，限制酶分子在此區(qū)間內(nèi)進行活躍的催化作用。所以固定化酶就是束縛其在一定空間的酶。固定化酶活性中心的氨基酸殘基不發(fā)生變化，而固定化酶可以提高酶的催化效率和穩(wěn)定性，使用方便，酶反應(yīng)易于調(diào)節(jié)和控制。并且可提高酶催化反應(yīng)生成物的純度和得率，還可以節(jié)能，固定化:方法吸附法，將酶吸附在吸附劑上；共價結(jié)合法，將酶蛋白上的基團通過共價結(jié)合連接到載體上；交聯(lián)法，用交聯(lián)劑將酶蛋白分子進行交聯(lián)；包埋法，將酶物理性的包埋在高聚物內(nèi)。